自裂解性降低/稳定性提高
Princeton Separations公司测序级肽链内切酶均为高度纯化酶，通过化学修饰减少酶的自裂解，提高酶的 稳定性。由于酶活性在长时间的消化反应中保持稳定，使蛋白裂解反应更容易控制。
 独特的修饰方法
      ¾ 最小化自裂解产物
      ¾ 改善酶的稳定性
      ¾ 自动或人工蛋白测序
      ¾ 各种大小的包装最低限度浪费
测序级肽链内切酶
  
   修饰Arginine-C（精氨酸肽链内切酶）
      Arginine-C（梭菌蛋白酶）是一种来源于C. histolyticum的肽链内切酶，它特异性地裂解精氨酸羧基端肽键。作为一种巯基酶，Arginine-C 很容易被氧化失活，因此活性依赖蛋白还原剂。Ca++的存在，可使其表现最大活性。公司提供特殊的溶解缓冲液，其中含有还原剂和激活剂，以便保持酶活性。

修饰Glutamic-C（谷氨酸肽链内切酶）
      来自于金黄色葡萄球菌的Glutamic-C肽链内切酶是一种苏氨酸蛋白酶，根据缓冲液的不同， 高度特异性地裂解或天冬氨酸、或谷氨酸羧基端肽键。在Tris-HCI缓冲液，酶特异性裂解谷氨酰基位点。使用该酶裂解蛋白时，推荐使用50mMTris-HCI,pH8.0或重碳酸盐缓冲液。特别注意避免磷酸根离子的存在。

修饰Lysine-C（赖氨酸肽链内切酶）
     来自于产酶溶杆菌的Lysine-C肽链内切酶是一种苏氨酸蛋白酶，它高度特异性地裂解赖氨酸羧基端肽键。

修饰Trypsin (猪胰岛素)
        Trypsin（胰蛋白酶）是一种丝氨酸肽链内切酶，它特异性地裂解精氨酸、赖氨酸残基羧基端肽键，几乎不裂解精氨酰-脯氨酸或赖氨酰-脯氨酸之间的肽键。Princeton Separations测序级、TPCK处理的Trypsin经过充分地纯化，去除可影响消化反应特异性的污染蛋白酶及胰蛋白酶自裂解副产物，随后，经过化学修饰使酶自裂解最小化，并提高酶的稳定性。